Федеральное государственное бюджетное учреждение науки
Институт теоретической и экспериментальной биофизики
Российской академии наук
en ИТЭБ (ru)
Кутышенко Виктор Павлович
Заведующий лабораторией
Кутышенко Виктор Павлович
д.ф.-м.н., проф.
(4967) 73-92-26

Краткая историческая справка

Метод ЯМР в нашем институте появился в 1973 году. Родился в недрах лаборатории радиоспектроскопии профессора Льва Петровича Каюшина. Виктор Павлович Кутышенко явился продолжателем этого направления. В 1983 г появилась группа ЯМР при лаборатории Изотопных методов исследования, зав.лаб проф. Брусков В.И. В 2003 году была образована отдельная лаборатория ЯМР-исследований биосистем, которая работает и по сей день, зав.лаб. проф. Кутышенко В.П.

Руководитель – Кутышенко Виктор Павлович.

Основные направления исследований

имеет два основных направления исследования:

  • структуры и динамики белков в их различных состояниях и взаимодействии с разными лигандами;
  • биологических жидкостей и метаболизма животных и человека, причем, понятие биологических жидкостей расширено – к ним мы относим и смывы с различных органов, и экстракты от них.

Кроме того, наша лаборатория помогает другим лабораториям и институтам не только нашего научного центра в их исследовательских работах, а также участвует в совместных межлабораторных, межинститутских и международных проектах:

  • с лабораторией д.б.н. Кичигиной В.Ф.;
  • с институтом белка РАН;
  • с украинским институтом шелководства.

Методы, используемые в работе

Методы: ЯМР, круговой дихроизм, калориметрия, оптическая спектроскопия.

2018
  1. Mikoulinskaia GV, Chernyshov SV, Shavrina MS, Molochkov NV, Lysanskaya VY, Zimin AA. Two novel thermally resistant endolysins encoded by pseudo T-even bacteriophages RB43 and RB49. J Gen Virol. 2018 Feb 1. doi: 10.1099/jgv.0.001014.
  2. Solovieva M.E., Shatalina Yu.V., Solovyev V.V., Sazonov A.V., Kutyshenko V.P., Akatov V.S. Hydroxycobalamin catalyzes the oxidation of diethyldithiocarbamate and increases its cytotoxicity independently of copper ions. Redox Biology 20 (2019) 28–37.
  3. Буданцев А.Ю., Кутышенко В.П. Окиcлительно-воccтановительные pеакции в xpомcодеpжащиx фикcатоpаx биологичеcкого матеpиала. Биофизика, 2018, том 63, вып. 5, c. 837–843.
  4. Егоров А.Е., Потехин С.А. Стабилизация лизоцима при высоком давлении. Дифференциальная сканирующая микрокалориметрия. Молекулярная биология, 2018, том 52, №1, с. 36–42.
  5. Николаева Т.И., Лауринавичус К.С., Капцов В.В., Молчанов М.В., Шеховцов П.В. Разработка комплекса низкомолекулярных пептидов коллагена с гликозаминогликановыми компонентами. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2018, том 165, №5, с. 571-576.
  6. Тимченко М.А., Тимченко А.А. Влияние точечной мутации в константном домене белка бенсджонса BIF на его агрегационные свойства. Биохимия, 2018, том 83, вып. 2, с. 166 – 179.
2017
  1. Kutyshenko VP, Prokhorov DA, Mikoulinskaia GV, Molochkov NV, Paskevich SI, Uversky VN. Evidence of the residual tertiary structure in the urea-unfolded form of the bacteriophage T5 endolysin. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics. (2017) 35(6), pp. 1331-1338. doi: 10.1080/07391102.2016.1182948. 
  2. Popova I, Malkov A, Ivanov AI, Samokhina E, Buldakova S, Gubkina O, Osypov A, Muhammadiev RS, Zilberter T, Molchanov M, Paskevich S, Zilberter M, Zilberter Y. Metabolic correction by pyruvate halts acquired epilepsy in multiple rodent models. Neurobiol Dis. 2017 Oct;106, pp. 244-254. doi: 10.1016/j.nbd.2017.07.012.Epub 2017 Jul 12.
  3. Samokhina E, Popova I, Malkov A, Ivanov AI, Papadia D, Osypov A, Molchanov M, Paskevich S, Fisahn A, Zilberter M, Zilberter Y. Chronic inhibition of brain glycolysis initiates epileptogenesis. J Neurosci Res. 2017 Nov;95(11):2195-2206. doi: 10.1002/jnr.24019. Epub 2017 Feb 2.
  4. Timchenko A., Timchenko M., Matsumura Y., Kihara H. SAXS study of Bence-Jones protein BIF at different ionic conditions. Photon Factory Activity Report 2016 #34 (2017), p.300, http://pfwww.kek.jp/acr/2016pdf/u_reports/pf16b0300.pdf
  5. Timchenko A., Timchenko M., Matsumura Y., Kihara H. SAXS study of Y187N mutant of Bence-Jones protein BIF. Photon Factory Activity Report 2016 #34 (2017), p.303, http://pfwww.kek.jp/acr/2016pdf/u_reports/pf16b0303.pdf
  6. Timchenko M. A., Timchenko A. A. Influence of a Single Point Mutation in the Constant Domain of the Bence-Jones Protein BIF on Its Aggregation Properties. Biochemistry (Moscow), Papers in Press, (2017) BM17-201, doi: 10.1134/S0006297918020037
  7. Tischenko V.M., Zav’yalov V.P., Ryazantsev S.N. Human myeloma IgG4 reveals relativly rigid asymmetric Y-like structure with different conformational stability of CH2 domains. Molecular Immunology (2017) 92, pp. 199–210. https://doi.org/10.1016/j.molimm.2017.10.014.
  8. Yakupova E.I., Vikhlyantsev I.M., Bobyleva L.G., Penkov N.V., Timchenko A.A., Timchenko M.A., Enin G.A., Khutzian S.S., Selivanova O.M., Bobylev A.G. Different amyloid aggregation of smooth muscles titin in vitro. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics. (2017) 10, pp. 1-12. doi: 10.1080/07391102.2017.1348988
2016
  1. Bobylev AG, Galzitskaya OV, Fadeev RS, Bobyleva LG, Yurshenas DA, Molochkov NV, Dovidchenko NV, Selivanova OM, Penkov NV, Podlubnaya ZA, Vikhlyantsev IM. Smooth muscle titin forms in vitro amyloid aggregates. Biosci Rep. 2016 May 20;36(3). pii: e00334. doi: 10.1042/BSR20160066. PMID: 27129292
  2. Kutyshenko V. P., Mikoulinskaia G. V., Molochkov N. V., Prokhorov D. A., Taran S. A., Uversky V. N. Structure and dynamics of the retro-form of the bacteriophage T5 endolysin. Biochimica et Biophysica Acta 1864 (2016) 1281–1291
  3. Kutyshenko V. P., Prokhorov D. A., Mikoulinskaia G. V., Molochkov N. V., Paskevich S. I., Uversky V. N.. Evidence for the residual tertiary structure in the urea-unfolded form of bacteriophage T5 endolysin. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics, 2016 http://dx.doi.org/10.1080/07391102.2016.1182948
  4. Shavrina MS, Zimin AA, Molochkov NV, Chernyshov SV, Machulin AV, Mikoulinskaia GV. In vitro study of the antibacterial effect of the bacteriophage T5 thermostable endolysin on Escherichia coli cells. J Appl Microbiol. 2016 Nov;121(5):1282-1290. doi: 10.1111/jam.13251. PMID: 27501055
  5. Николаева Т.И., Молчанов М.В., Лауринавичюс К.С., Капцов В.В., Шевцов П.В. Исследование ферментативного гидролиза коллагенов хрящевой ткани. Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований № 10, 2016, с. 442 – 447.
2015
  1. Kubareva E.A., Yang F., Ryazanova A.Yu., Dolinnaya N. G., Golovin A.V., Molochkov N.V., Romanova E.A., Karpova E.A., Zatsepin T.S., Oretskaya T.S. Thymidine Glycol: The Effect on DNA Structure and DNA Binding by Site-Specific Proteins. Natural Science, 2015, Vol.7 No.11, pp 491-509.
  2. Kutyshenko V. P., Budantsev A.Yu., and Uversky V. N. Analysis of seasonal changes in plants by high-resolution NMR spectroscopy: Looking at the aqueous extracts from different plant tissues. Journal of Nature and Science, 2015. Vol.1, No.5, e88, 201
  3. Kutyshenko V.P., Beskaravayny P.M., Uversky V.N. “In-plant” NMR: Analysis of the Intact Plant Vesicularia dubyana by High Resolution NMR Spectroscopy. Molecules 2015, 20, 4359-4368; doi:10.3390/molecules20034359.
  4. Prokhorov D.A., Mikoulinskaia G.V., Molochkov N.V., Uversky V.N., Kutyshenko V.P. High-resolution NMR structure of a Zn2+- containing form of the bacteriophage T5 L-alanyl-D-glutamate peptidase. RSC Adv., 2015, 5, 41041- 41049.
  5. Тищенко В.М. Миеломный иммуноглобулин человека четвертого подкласса (IgG4 МАМ) содержитфракцию с асимметричнымисвойствами CH2 доменов. Биохимия, 2015, том 80, вып. 1, с. 29 – 40.
2014
  1. Basova L.V., Tiktopulo E.I., Kutyshenko V.P., Klenin S.I., Balobanov V. A., Bychkova V.E.Membrane‑induced changes in the holomyoglobin tertiary structure: interplay with function. Eur Biophys J., 2014, v.4, pp. 317–329
  2. Xpамов P.Н., Фаxpануpова Л.И., Паскевич С.И., Анисимов С.И., Маноxин А.А., Симонова Н.Б, Давыдова Г.А., Селезнева И.И. Исследование воздействия солнечного света, преобразованного люминофорсодержащими материалами, на функциональное состояние клеток в условиях in vitro и in vivo. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 2014, т. 158, №10,436-440 сс.
  3. Бескаравайный П.М., Молчанов М.В., Сусликов А.В., Паскевич С.И., Кутышенко В.П., Воробьев С.И. ЯМР- исследование биологических жидкостей человека для выявления патологий. Биохимия, 2014, т. 8, № 2, 143-149 сс.
  4. Тищенко В.М. Корреляция между макро - и микро - стабильностью СН2 доменов IgG2 человека и их биологической активностью. I. Анализ калориметрических и оптических кривых плавления. Молекулярная биология, 2014, 48, 480-490 сс.
  5. Тищенко В.М. Корреляция между макро - и микро - стабильностью СН2 доменов IgG2 человека и их биологической активностью. II. Расчёт термодинамических функций, характеризующих стабильность доменов. Молекулярная биология, 2014, 48, 842-849 сс.