Федеральное государственное бюджетное учреждение науки
Институт теоретической и экспериментальной биофизики
Российской академии наук
ИТЭБ (ru) en
И.о. Заведующего лабораторией
Тимченко Мария Александровна
(4967) 73-92-26

Краткая историческая справка

Метод ЯМР-спектроскопии в нашем институте появился в 1973 году в лаборатории радиоспектроскопии профессора Льва Петровича Каюшина. В 1983 г появилась группа ЯМР под руководством д.ф.-м.н., проф. Кутышенко В.П. при лаборатории Изотопных методов исследования (зав.лаб проф. Брусков В.И.). В 2003 году была образована отдельная лаборатория ЯМР-исследований биосистем, возглавляемая Кутышенко В.П. С ноября 2021 г заведующим лабораторией является кбн Тимченко Мария Александровна.

Основные направления исследований

В рамках лаборатории исследования ведутся по двум основным направлениям:
• Изучение структурно-динамических свойств белков, а также их взаимодействия с различными лигандами;
• Метаболомика - анализ метаболитного профиля биологических жидкостей и экстрактов из различных тканей животного и растительного происхождения для изучения особенностей метаболизма.
Лаборатория активно взаимодействует с другими лабораториями и институтами и участвует в совместных межлабораторных, межинститутских и международных проектах. 

Основные задачи, которые выполняет наша лаборатория в рамках сотрудничества:

• Определение и оценка состава метаболитов в биологических жидкостях (кровь, моча, слеза, спинномозговая жидкость, БАЛЖ, пот, слюна, амниотическая жидкость). 
• Определение и оценка состава метаболитов в экстрактах из тканей животных и растений. 
• Анализ бактериального метаболизма с определением состава метаболитов.
• Определение и подтверждение состава лекарственных препаратов, химических соединений и их смеси, анализ степени их чистоты.
• Мониторинг химических реакций, а также ферментативных реакций для низкомолекулярных субстратов, в режиме онлайн.
• Оценка качества, безопасности и аутентичности пищевой продукции.
• Оценка связывания белок-лиганд (в том числе, рецептор-лиганд)

Методы, используемые в работе

ЯМР-спектроскопия на разных ядрах, включая методы ЯМР-релаксации и спиновой диффузии, круговой дихроизм, сканирующая дифференциальная калориметрия, оптическая спектроскопия, флуоресцентная спектроскопия.
2022
  1. Timchenko M, Molchanov V, Molchanov M, Timchenko A, Sogorin E. Investigation of lipolytic activity of the red king crab hepatopancreas homogenate by NMR spectroscopy. PeerJ. 2022;10:e12742. Published 2022 Jan 3. doi:10.7717/peerj.12742.
  2. Сорокина С.С., Паскевич С.И., Заичкина С.И., Мальков А.Е., Пикалов В.А. Сочетанное действие защитных агентов и ускоренных ионов углерода на поведение мышей. Радиационная биология. Радиационная экология, 2022, том 62, № 1, с. 49–54. doi: 10.31857/S0869803121060102
2021
  1. Azev V, Chulin A, Molchanov M, Prokhorov D, Mikoulinskaia G, Uversky VN, Kutyshenko V. Chemical synthesis of peptidoglycan mimetic-disaccharide-tetrapeptide conjugate and its hydrolysis by bacteriophage T5, RB43 and RB49 L-alanyl-D-glutamate peptidases. PeerJ, 2021 May 19;9:e11480. doi: 10.7717/peerj.11480.
  2. Kutyshenko VP, Prokhorov DA, Mikoulinskaia GV, Molochkov NV, Yegorov AY, Paskevich SI, Uversky VN. Comparative analysis of the active sites of orthologous endolysins of the Escherichia lytic bacteriophages T5, RB43, and RB49. Int J Biol Macromol. 2021 Jan 1;166:1096-1105. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.10.264.
  3. Rozova ON, Ekimova GA, Molochkov NV, Reshetnikov AS, Khmelenina VN, Mustakhimov II. Enzymes of an alternative pathway of glucose metabolism in obligate methanotrophs. Sci Rep. 2021 Apr 22;11(1):8795. doi: 10.1038/s41598-021-88202-x.
  4. Yegorov A.Y., Potekhin S.A. Heat denaturation of ribonuclease under high pressure: Differential scanning microcalorimetry study. Thermochimica Acta, 2021, 698: 178885. https://doi.org/10.1016/j.tca.2021.178885.
  5. Bobyleva LG, Shumeyko SA, Yakupova EI, Surin AK, Galzitskaya OV, Kihara H, Timchenko AA, Timchenko MA, Penkov NV, Nikulin AD, Suvorina MY, Molochkov NV, Lobanov MY, Fadeev RS, Vikhlyantsev IM, Bobylev AG. Myosin Binding Protein-C Forms Amyloid-Like Aggregates In Vitro. Int J Mol Sci. 2021 Jan 13;22(2):731. doi: 10.3390/ijms22020731.
  6. Ponomareva, T.; Timchenko, M.; Filippov, M.; Lapaev, S.; Sogorin, E. Prospects of Red King Crab Hepatopancreas Processing: Fundamental and Applied Biochemistry. Recycling 2021, 6, 3. https://doi.org/10.3390/recycling6010003
  7. Спектральные методы исследования биологических макромолекул (Модуль 3) / Л. Я. Сатина, Р. А. Хатыпов, Л. А. Коппель, В. П. Кутышенко, М. А. Тимченко, И. И. Проскуряков, И. Б. Кленина: ООО "Научно-издательский центр ИНФРА-М", 2021. – 114 с. – ISBN 978-5-16-109853-0. Текст: электронный: https://znanium.com/catalog/product/1841648
  8. Sliadovskii D, Ponomareva T, Molchanov M, Pozdnyakova-Filatova I, Timchenko M, Marchenkov V, Gusev O, Sogorin E. β-elimination of hyaluronate by red king crab hyaluronidase. Sci Rep. 2021 Nov 19;11(1):22600. doi: 10.1038/s41598-021-01890-3



2020
  1. Kutyshenko V.P., Mikoulinskaia G.V., Prokhorov D.A., Molochkov N.V., Yegorov A.Y., Uversky V.N. On the roles of calcium and zinc ions in the formation of a catalytically active form of the metalloenzyme, L-alanyl-D-glutamate peptidase of the bacteriophage T5 (EndoT5), 2020, INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES, Том: 164, c.: 2711-2716
  2. Kutyshenko V.P., Sharapov M.G., Uversky V.N. Can a retro-polypeptide fold into a globule?, 2020, JOURNAL OF BIOMOLECULAR STRUCTURE AND DYNAMICS, Том: 38, Выпуск : 9, c.: 2763-2767
  3. Ponomareva T., Sliadovskii D., Timchenko M., Molchanov M., Timchenko A., Sogorin E. The effect of hepatopancreas homogenate of the Red king crab on HA-based filler, 2020, PEERJ, Том: 2020, Выпуск : 2, Статья №:  e8579, 
  4. Vorobyev S.I., Kutyshenko V.P., Bolevich S.B., Votrin S.V., Orlova A.S., Bolevich S., Morozova E.M., Kartashova M.K. Gas transport characteristics of hemocorrectors and perfusates based on perfluorocarbon blood-substituting emulsions [Gasno transportne karakteristike hemokorektora i perfuzata zasnovanih na perfluorokarbonskim emulzijama koje se dodaju u krv], 2020, SERBIAN JOURNAL OF EXPERIMENTAL AND CLINICAL RESEARCH, Том: 21, Выпуск : 2, c.: 147-155
  5. Пономарева Т.И., Слядовский Д.А., Тимченко М.А., Молчанов М.А., Тимченко А.А., Лапаев С., Поздняков Н.В., Бочарова К.А., Филиппов М.В., Согорин Е.А.  IN VITRO ИЗУЧЕНИЕ ДЕЙСТВИЯ ГИАЛУРОНИДАЗ ГЕПАТОПАНКРЕАСА КАМЧАТСКОГО КРАБА НА ФИЛЛЕРЫ ГИАЛУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ В книге: СБОРНИК ТЕЗИСОВ 24-ой Международной Пущинской школы-конференции молодых ученых «БИОЛОГИЯ - НАУКА XXI ВЕКА»  с. 121
2019
  1. "A PHARMACOLOGICAL COMPOSITION FOR INDUCTION OF A REVERSIBLE TORPOR-LIKE STATE AND HYPOTHERMIA IN RATS Zakharova, NM; Tarahovsky, YS; Fadeeva, IS; Komelina, NP; Khrenov, MO; Glushkova, OV; Prokhorov, DA; Kutyshenko, VP; Kovtun, AL//LIFE SCIENCES Том: 219,  Выпуск: , Стр: 190-198, Опубликовано: FEB 15 2019"
  2. "CAN A RETRO-POLYPEPTIDE FOLD INTO A GLOBULE? Kutyshenko, VP; Sharapov, MG; Uversky, VN//JOURNAL OF BIOMOLECULAR STRUCTURE & DYNAMICS Том: ,  Выпуск: , Стр: -, Опубликовано:  "
  3. "EFFECT OF C-TERMINAL HIS-TAG AND PURIFICATION ROUTINE ON THE ACTIVITY AND STRUCTURE OF THE METALLOENZYME, L-ALANYL-D-GLUTAMATE PEPTIDASE OF THE BACTERIOPHAGE T5 Kutyshenko, VP; Mikoulinskaia, GV; Chernyshov, SV; Yegorov, AY; Prokhorov, DA; Uversky, VN//INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES Том: 124,  Выпуск: , Стр: 810-818, Опубликовано: MAR 1 2019"
  4. "EFFECT OF SINGLE AMINO ACID SUBSTITUTIONS BY ASN AND GLN ON AGGREGATION PROPERTIES OF BENCE-JONES PROTEIN BIF Timchenko, M; Abdullatypov, A; Kihara, H; Timchenko, A//INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES Том: 20,  Выпуск: 20, 5197, Опубликовано: OCT 2 2019"
  5. "HYDROXYCOBALAMIN CATALYZES THE OXIDATION OF DIETHYLDITHIOCARBAMATE AND INCREASES ITS CYTOTOXICITY INDEPENDENTLY OF COPPER IONS Solovieva, ME; Shatalin, YV; Solovyev, VV; Sazonov, AV; Kutyshenko, VP; Akatov, VS//REDOX BIOLOGY Том: 20,  Выпуск: , Стр: 28-37, Опубликовано: JAN 2019"
  6. "INVESTIGATION OF THE CALCIUM-INDUCED ACTIVATION OF THE BACTERIOPHAGE T5 PEPTIDOGLYCAN HYDROLASE PROMOTING HOST CELL LYSIS Kovalenko, AO; Chernyshov, SV; Kutyshenko, VP; Molochkov, NV; Prokhorov, DA; Odinokova, IV; Mikoulinskaia, GV//METALLOMICS Том: 11,  Выпуск: 4, Стр: 799-809, Опубликовано: APR 1 2019"
2018
  1. Mikoulinskaia GV, Chernyshov SV, Shavrina MS, Molochkov NV, Lysanskaya VY, Zimin AA. Two novel thermally resistant endolysins encoded by pseudo T-even bacteriophages RB43 and RB49. J Gen Virol. 2018 Feb 1. doi: 10.1099/jgv.0.001014.
  2. Solovieva M.E., Shatalina Yu.V., Solovyev V.V., Sazonov A.V., Kutyshenko V.P., Akatov V.S. Hydroxycobalamin catalyzes the oxidation of diethyldithiocarbamate and increases its cytotoxicity independently of copper ions. Redox Biology 20 (2019) 28–37.
  3. Буданцев А.Ю., Кутышенко В.П. Окиcлительно-воccтановительные pеакции в xpомcодеpжащиx фикcатоpаx биологичеcкого матеpиала. Биофизика, 2018, том 63, вып. 5, c. 837–843.
  4. Егоров А.Е., Потехин С.А. Стабилизация лизоцима при высоком давлении. Дифференциальная сканирующая микрокалориметрия. Молекулярная биология, 2018, том 52, №1, с. 36–42.
  5. Николаева Т.И., Лауринавичус К.С., Капцов В.В., Молчанов М.В., Шеховцов П.В. Разработка комплекса низкомолекулярных пептидов коллагена с гликозаминогликановыми компонентами. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2018, том 165, №5, с. 571-576.
  6. Тимченко М.А., Тимченко А.А. Влияние точечной мутации в константном домене белка бенсджонса BIF на его агрегационные свойства. Биохимия, 2018, том 83, вып. 2, с. 166 – 179.
2017
  1. Kutyshenko VP, Prokhorov DA, Mikoulinskaia GV, Molochkov NV, Paskevich SI, Uversky VN. Evidence of the residual tertiary structure in the urea-unfolded form of the bacteriophage T5 endolysin. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics. (2017) 35(6), pp. 1331-1338. doi: 10.1080/07391102.2016.1182948. 
  2. Popova I, Malkov A, Ivanov AI, Samokhina E, Buldakova S, Gubkina O, Osypov A, Muhammadiev RS, Zilberter T, Molchanov M, Paskevich S, Zilberter M, Zilberter Y. Metabolic correction by pyruvate halts acquired epilepsy in multiple rodent models. Neurobiol Dis. 2017 Oct;106, pp. 244-254. doi: 10.1016/j.nbd.2017.07.012.Epub 2017 Jul 12.
  3. Samokhina E, Popova I, Malkov A, Ivanov AI, Papadia D, Osypov A, Molchanov M, Paskevich S, Fisahn A, Zilberter M, Zilberter Y. Chronic inhibition of brain glycolysis initiates epileptogenesis. J Neurosci Res. 2017 Nov;95(11):2195-2206. doi: 10.1002/jnr.24019. Epub 2017 Feb 2.
  4. Timchenko A., Timchenko M., Matsumura Y., Kihara H. SAXS study of Bence-Jones protein BIF at different ionic conditions. Photon Factory Activity Report 2016 #34 (2017), p.300, http://pfwww.kek.jp/acr/2016pdf/u_reports/pf16b0300.pdf
  5. Timchenko A., Timchenko M., Matsumura Y., Kihara H. SAXS study of Y187N mutant of Bence-Jones protein BIF. Photon Factory Activity Report 2016 #34 (2017), p.303, http://pfwww.kek.jp/acr/2016pdf/u_reports/pf16b0303.pdf
  6. Timchenko M. A., Timchenko A. A. Influence of a Single Point Mutation in the Constant Domain of the Bence-Jones Protein BIF on Its Aggregation Properties. Biochemistry (Moscow), Papers in Press, (2017) BM17-201, doi: 10.1134/S0006297918020037
  7. Tischenko V.M., Zav’yalov V.P., Ryazantsev S.N. Human myeloma IgG4 reveals relativly rigid asymmetric Y-like structure with different conformational stability of CH2 domains. Molecular Immunology (2017) 92, pp. 199–210. https://doi.org/10.1016/j.molimm.2017.10.014.
  8. Yakupova E.I., Vikhlyantsev I.M., Bobyleva L.G., Penkov N.V., Timchenko A.A., Timchenko M.A., Enin G.A., Khutzian S.S., Selivanova O.M., Bobylev A.G. Different amyloid aggregation of smooth muscles titin in vitro. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics. (2017) 10, pp. 1-12. doi: 10.1080/07391102.2017.1348988
2016
  1. Bobylev AG, Galzitskaya OV, Fadeev RS, Bobyleva LG, Yurshenas DA, Molochkov NV, Dovidchenko NV, Selivanova OM, Penkov NV, Podlubnaya ZA, Vikhlyantsev IM. Smooth muscle titin forms in vitro amyloid aggregates. Biosci Rep. 2016 May 20;36(3). pii: e00334. doi: 10.1042/BSR20160066. PMID: 27129292
  2. Kutyshenko V. P., Mikoulinskaia G. V., Molochkov N. V., Prokhorov D. A., Taran S. A., Uversky V. N. Structure and dynamics of the retro-form of the bacteriophage T5 endolysin. Biochimica et Biophysica Acta 1864 (2016) 1281–1291
  3. Kutyshenko V. P., Prokhorov D. A., Mikoulinskaia G. V., Molochkov N. V., Paskevich S. I., Uversky V. N.. Evidence for the residual tertiary structure in the urea-unfolded form of bacteriophage T5 endolysin. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics, 2016 http://dx.doi.org/10.1080/07391102.2016.1182948
  4. Shavrina MS, Zimin AA, Molochkov NV, Chernyshov SV, Machulin AV, Mikoulinskaia GV. In vitro study of the antibacterial effect of the bacteriophage T5 thermostable endolysin on Escherichia coli cells. J Appl Microbiol. 2016 Nov;121(5):1282-1290. doi: 10.1111/jam.13251. PMID: 27501055
  5. Николаева Т.И., Молчанов М.В., Лауринавичюс К.С., Капцов В.В., Шевцов П.В. Исследование ферментативного гидролиза коллагенов хрящевой ткани. Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований № 10, 2016, с. 442 – 447.
2015
  1. Kubareva E.A., Yang F., Ryazanova A.Yu., Dolinnaya N. G., Golovin A.V., Molochkov N.V., Romanova E.A., Karpova E.A., Zatsepin T.S., Oretskaya T.S. Thymidine Glycol: The Effect on DNA Structure and DNA Binding by Site-Specific Proteins. Natural Science, 2015, Vol.7 No.11, pp 491-509.
  2. Kutyshenko V. P., Budantsev A.Yu., and Uversky V. N. Analysis of seasonal changes in plants by high-resolution NMR spectroscopy: Looking at the aqueous extracts from different plant tissues. Journal of Nature and Science, 2015. Vol.1, No.5, e88, 201
  3. Kutyshenko V.P., Beskaravayny P.M., Uversky V.N. “In-plant” NMR: Analysis of the Intact Plant Vesicularia dubyana by High Resolution NMR Spectroscopy. Molecules 2015, 20, 4359-4368; doi:10.3390/molecules20034359.
  4. Prokhorov D.A., Mikoulinskaia G.V., Molochkov N.V., Uversky V.N., Kutyshenko V.P. High-resolution NMR structure of a Zn2+- containing form of the bacteriophage T5 L-alanyl-D-glutamate peptidase. RSC Adv., 2015, 5, 41041- 41049.
  5. Тищенко В.М. Миеломный иммуноглобулин человека четвертого подкласса (IgG4 МАМ) содержитфракцию с асимметричнымисвойствами CH2 доменов. Биохимия, 2015, том 80, вып. 1, с. 29 – 40.
2014
  1. Basova L.V., Tiktopulo E.I., Kutyshenko V.P., Klenin S.I., Balobanov V. A., Bychkova V.E.Membrane‑induced changes in the holomyoglobin tertiary structure: interplay with function. Eur Biophys J., 2014, v.4, pp. 317–329
  2. Xpамов P.Н., Фаxpануpова Л.И., Паскевич С.И., Анисимов С.И., Маноxин А.А., Симонова Н.Б, Давыдова Г.А., Селезнева И.И. Исследование воздействия солнечного света, преобразованного люминофорсодержащими материалами, на функциональное состояние клеток в условиях in vitro и in vivo. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 2014, т. 158, №10,436-440 сс.
  3. Бескаравайный П.М., Молчанов М.В., Сусликов А.В., Паскевич С.И., Кутышенко В.П., Воробьев С.И. ЯМР- исследование биологических жидкостей человека для выявления патологий. Биохимия, 2014, т. 8, № 2, 143-149 сс.
  4. Тищенко В.М. Корреляция между макро - и микро - стабильностью СН2 доменов IgG2 человека и их биологической активностью. I. Анализ калориметрических и оптических кривых плавления. Молекулярная биология, 2014, 48, 480-490 сс.
  5. Тищенко В.М. Корреляция между макро - и микро - стабильностью СН2 доменов IgG2 человека и их биологической активностью. II. Расчёт термодинамических функций, характеризующих стабильность доменов. Молекулярная биология, 2014, 48, 842-849 сс

В случае обнаружения ошибок или по вопросам размещения информации Вы можете связаться с администратором сайта.
admin@cnbp.ru